国务院批转2017年深化经济体制改革重点工作意见
Пенициллин Пенициллиний б?лэг
Пенициллиний байгууламжийн голыг нь радикалаар авдаг. Пенициллинийг ??р??р PCN гэж бичиж болно. Пенициллиний б?лгээс антибиотикууд ??ссэн байна. Пенициллиний антибиотикууд т??хийн ??днээс харахад нэлээд ач холбогдолтой байх нь харагдаж байна. Учир нь тэд анхны удаа антибиотикуудаар тэмб??, халууралт, гэдэсний халдварт ?вчин зэргийг ?р б?тээлтэй эмчилсан нь урьдын маш олон оролдлогоос хймгийн ?нд?р ?р д?нтэй байсан. Б?х пеницилиний беталантем антибиотикууд байна. ??нийг бактерийн эсрэг ашиглаж байсан нь х?ний биемахбодод нааштай н?л?? ?з??лж байв.
Агуулга
1 Ангаах ухааны хэрэглээ 2 С?р?г н?л?? 3 ?йл ажилгааны механизм 4 Б?тэц 5 Холбоо хамаарал 6 ?йлдвэрлэл 7 Т??х
? Нээлт ? Эмчилгээ,х?сэлт ? Их хэмжээний ?йлдвэрлэл ? Нийцг?й туршилт ? Пенициллиний дэвшил
Ангаах ухааны хэрэглээ
Винзанин пенициллин нь нарын гэдэсний халдварт ?вчин болон бактерын эсрэг ?йлчилгээтэй болно.
С?р?г ?р н?л??
Нийт х?м??сийн 1 хувь нь пенициллиний н?л??г??р ямар нэгэн халдварт ?вчин тусах, биеэр нь бэржр??тэн юм туурах, халуурах, б??лжих гэх мэт с?р?г н?л?? илэрч байсан.
?йл ажилгааны механизм
Вэта лактам антибиотик
Пенициллиний бас нэгэн ??р т?р?л болох беталактам нь бактэрийн эсийн хананаас х?ндл?н холбосон хэвийн хурдасгуур уургийг барьж тогтоож байдаг.
Бактерын хуваагдал нь ханнаасаа эхлэн ?з??р гаран хуваагдаж эхэлдэг байна. Пептидогликан пенициллинт нь байнга хэлбэрээ ??рчл?н хувирч байдагийн зэрэгцээ ургаж г?йцээд тэр даруй хуваагдаж эхэлдэг байна. Беталактам антибиотикын байгууламж нь пептидогликан бактерийн х?ндл?н эгнээтэй адил байгууламжай байна.
Энэ инзем гэдэг нь химийн шинжлэх ухаанд пептидогликон ?йл ажилгааг ?ргэлжл??лэх, аль сул дорой эсийн ханыг нь бактер эвдэн орж ирэн дархлааг?й болгож эхэлдэг байна.
Педтидогликан бактер нь аливаа биеийг ??рт?? шингээн авч , бактерын ханын гол ?йл ажилгаа пептидогликан дээр нэмэгдэн байгуулагдаж байдагт нь оршино.
Энэ хувиарлалт нь эсийн ханын хэсгийг уналт доройтолтонд оруулж эсийн хана болон бодисийн солилцооны хоорондын харилцааны идэвхжилт болон ?йл ажилгааг нь зогсонг болгодог байна.
Эсийн хуваагдалаас болон хэд хэдэн хоосон хэсэг бий болсоноос болж эсийн балансын тэнцвэр алдагдаж эсийн хана нь нурухад х?рдэг байна Б?тэц зохион байгуулалт
Химийн пенициллины б?тэц зохион байгуулалт
Ягаан б?с нь хувьсамтгай б?лэг болно.
Пенициллиний антибиотикийн гол хэлхээний гиш??н нь тойргоороо фенамаар холбогдно.
Хэвийн пенициллиний молекулын масс нь3136аас3347,8 г,мол
Пеництллиний нийлмэл ? Пенициллин нь энэ гурвалсан холбоонд чухал байр суурьтай байна. Химийн урвалын хурдыг ??рчилж, химийн найрлага, иоо хэмжээ, шинж чанараа хадгалан авч ?лддэг бодисыг катализатор гэнэ. Катализаторын оролцоотой явагддаг урвалыг катализ гэнэ. Эхний алхам нь химийн нэгдэлээс кондинсатр болгон гурван амин х?чил ??сгэж амин х?члээсээ валиантыг тодорхойлдог. ? Катализын идэвх нь катализаторын ?д??гд?ж байгаа урвалийн хурдны ??рчл?лт??р тодорхойлогдно. Зарим катализатор урвалын хурдыг т?ргэсгэх ба ??нийг эерэг катализ гэнэ. ? Удаашруулдаг катализаторыг с?р?г катализ гэнэ. Урвалын хурдыг бууруулдаг с?р?г ?йлчилгээтэй катализаторыг ингибитор гэнэ. Катализаторын ?йлчилггэг сайжруулдаг бодисыг промотор гэнэ. Зарим бодис катализаторын ?йлчилгээг бууруулах буюу б?рэн устгадаг байна. ?йлдвэрлэл
Пепициллины хоёрдогч бодисын солилцооны идэвхжилт нь м?г??нц?р х?гцний ургалтыг тогтоон барих го чухал ??рэгтэй. Энэ ?йл ажилгааны явцад ургалт явагддагг?й байна. α-ketoglutarate + AcCoA → homocitrate → L-α-aminoadipic acid → L-Lysine + β-lactam
Пенициллиний эсийн хананы н?х?н т?лжилтийг техник технологийг ашиглан хийснээр химийн шинжлэх ухаанд
Ололт амжтилтын нэгээхэн хэсэг болж байна.
Т??х
Нээлт Пенициллины т??х нь 19-р зуунд эхэлсэн юм. Италын эмч Б.Гозио нь 1896 онд анхлан антибиотик б?тээсэн нь пенициллин байсан. Гэхдээ тэр нь практик хэрэглээнд гарж чадалг?й мартагдсан байна. Америкын эрдэмтэн У.Альсбэрг О.Блек хоёр м??г?нц?р??с пенициллины х?члийг 1913 онд гарган авч чадсан байлаа. Гэвч тэдний судалгаанд дайн саад болсон байна.
Английн нян судлаач Александр флепинг лондонгийн их сургуулийн дарь эх Мариягийн нэрэмжит госпиталын дэргэдэх судалгааны клубын хуралдаан дээр ??р?? жилийн ?мн? санамсарг?йгээр нээгээд байсан агуу их нээлт пенициллиныг ?з??лжээ.Флепинг халдварт ?вчиний эсрэг биеийн дархлалын тухай ердийн судалгаа хийж байгаад ердийн х?гц нь ?вчиний вирусыг устагадаг тогтоож чадсан байна. Пенициллины ургац гэсэн лекц нь т?дийл?н х?м??сийн анхаарал татаж чадааг?й бололтой
Т??нд ганц ч асуудал тавьлг?й ?нг?ржээ. Оксфордын их сургуулийн эрдэмтэдГовард Плори ба Эрнст Чейн 1928 онд пенициллины цэвэр хэлбэрийг гаргаж чадсан. Дэлхийн 2-р дайны ?еээр эм , тариа ихээхэн шаардагдаж байсан учир энэ антибиотикыг 1943 оноос ?йлдвэрлэж эхэлжээ.
Эдгээр эрдэмтэд
Нээлтийхээ т?л?? 1945 онд Нобелийн ангаахын шагналууд болж байжээ.
Ангаах ухааны ашиглалт
Эрдэмтэн Александр Флеминг 1928 онд туршилт хийж байхдаа аяганд наалдсан бичил биетэнийг санамсарг?й олж харжээ.Иэнд х?гц бай болсон байж .Гэхдээ х?гцний ойролцоох бичил биетэнийн м?лх?ж байсныг ажгилсан байна. Энрдэмтэн т??нмйг жирийн з?йл биш гэдгийг ойлгосон байна.
?
Фермент (энзим) бол эсийн дотор химийн урвалыг хурдасгах (удаашруулах) ?йл ажиллагааг явуулдаг уурагийн молекул юм[1]. Фермент??д нь биед явагдах химийн урвалыг хурдасгадаг боловч тухайн ?йл явцыг б?рэн д??рэн хянадагг?й.
Амьд биед явагдах ихэнх биохимийн урвалд фермент??д шаардлагатай байдаг. Ферментийн оролцоотой урвалууд бусад урвалаас хурдан явагддаг.
Урвалын эхэнд оролцож байгаа химийн бодисыг субстрат гэж нэрлэдэг. Энэ субстратууд нь химийн урвалын эцэст урвалын б?тээгдэх??н болж хувирдаг. ??р??р хэлбэл фермент субстратуудтай ажиллаж тэдгээрийг б?тээгдэх??нд хувиргадаг.
Агуулга
[нуух]
? 1 Ферментийн б?тэц ? 2 ?йл ажиллагаа o 2.1 Ферментийн идэвхийг хянах ? 3 Кофакторууд ? 4 Ангилал з?й ? 5 Ишлэл??д
[засварлах] Ферментийн б?тэц
Ш?лсний амилаза: Хлоридын ион ногоон; кальци шаргал
Химийн б?тцийн хувьд фермент??д уураг учир олон амин х?члээс тогтсон ?нд?р молекулт нэгдэл юм. Эдгээр амин х?чл??д нь пептид холбоогоор хоорондоо урт гинжилсэн байдалтай холбогдож, улмаар энэ гинж нугарч мушгирч, нарийн нийлмэл б?тцийг ??сгэдэг.
Фермент??дэд субстраттай холбогдох хэсэг байдаг. "сарвуу, ан, хонхорхой, г?дгэр зэргээр тухайн молекулд атгах, барих, тэлэх, нугалах зэргээр ?йлчлэл ?з??лдэг".[2]p37
Мянга мянган ??р фермент??д байдаг. Фермент??дийн нэр нь тэдгээрийг ямар фермент болохыг нь илтгэдэг. Ферментийн нэрс гол т?л?в –ase т?гсг?лтэй байх ба энэ тухайн нэрийн цаана фермент байгааг илэрхийлдэг. Жишээ нь ATP synthase гэж нэртэй фермент байхад уг фермент ATP(гурван фосфорт аденазин)-ийг нийлэгж??лдэг фермент гэж ойлгогдоно. ??р нэг жишээ татахад DNA polymerase (ДНХ полимераза)гэдэг фермент бол ДНХ-н хуучин нэг гинжийг хэрэглэн шинэ гинж нийлэгж??лдэг.
Ш?лсний амилаза фермент нь цардуулын том молекулыг задалж глюкоз ба мальтозын жижиг молекул болгодог байхад ??р нэг т?рлийн Лифаза фермент??д ??х тосны молекулыг жижиг молекулд хувиргадаг гэх мэт олон жишээ татаж болно. Протеазууд бол ферментийн нэгэн анги б?г??д тэдгээр нь бусад фермент ба уургийг задалж амин х?чилд хувиргадаг.[3]
Фермент??д нь том химийн бодисыг жижиг химийн бодист хувиргаад зогсохг?й эсрэгээр жижиг химийн бодисоос том нийлмэл химийн бодис ??сгэх болон бусад химийн хувирлуудыг м?н г?йцэтгэдэг. Фермент??дийн ангилал нь доор бичигдсэн ?ндсэн хэлбэр??дэд хуваагддаг.
Биохимичид ферментийг зургийг загвар ?з??лэн хэрэглэн зурдаг. Ферментийн дотор олон мянган атом байх учир б?рэн д?рслэхэд х?ндрэлтэй байдаг. Биохимичид ферментийг б?рэн нарийвчлан д?рслэхийн оронд туузан загварыг ашигладаг. Туузан загвар нь ферментэд байх атом б?рийг ?з??лэхг?йгээр ферментийн ер?нхий хэлбэрийг т?л??л?н харуулдаг.
Ихэнх фермент??д тохирсон температур pH орчинг?йгээр ажиллахг?й. С??гээр божигч амьтдын биеийн дулаан 37oC хэм байдаг тул ихэнх ферментийн ажиллах хэм болдог. Харин pH-ийн хувьд нилээд ?рг?н х?рээтэй. Жишээ нь Пепсин pH 1.5 орчим байхад ажилладаг.[4]
Тухайн нэг темпратурын босгоос хэтр??лэн халаахад ферментийг дахиж сэргэхг?йгээр эвддэг. Хэрэв фермент протеазын н?л??г??р задарсан бол т??ний б?рэлдэх??н химийн бодисыг дахин хэрэглэж болдог.
Зарим химийн бодис ферментийн ?йл ажиллагааг дэмжиж болдог. Эдгээрийг идэвхж??лэгч (активатор) гэж нэрлэдэг. Ферментийн ?йлчлэлийг удаашруулах болон зогсох ?йлчилгээтэй бодисууд байдгийг саатуулагч (ингибитор) гэж нэрлэдэг. Ихэнх эм нь х?ний биед байгаа фермент??дийг хурдасгах болон удаашруулах ?йлчилгээтэй химийн бодисууд байдаг.
[засварлах] ?йл ажиллагаа
Аливаа ферментэт урвалын ер?нхий тэгшитгэл нь:
Субстрат + Фермент –> Субстрат:Фермент –> Б?тээгдэх??н:Фермент –> Б?тээгдэх??н + Фермент
Жишээ нь Сахароза нь т??ний субстрат болон сахарозоос 400 дахин том б?г??д Сахарозыг т??нийг б?рд??лэгч сахарууд болгон задалдаг. Эдгээр сахарууд нь глюкоз фруктозууд байдаг. Сахароза сахарозыг нугалан глюкоз, фруктозын хоорондох химийн холбоог х?члэн салгадаг. ??н дээр усны молекул холбогдож хоёр хэсгийг б?рэн салгадаг. фермент??д нь дараах ?ндсэн шинж чанаруудтай байдаг:
1. Тэдгээр нь урвалыг хурдасгах чанартай. фермент??д урвалын эрчмийг 10 сая дахин нэмэгд??лдэг.[2]p39 Урвалын явцад фермент ??р?? ??рчл?гдд?гг?й.
2. Фермент??д жижиг хэмжээтэй байсан ч ?йлчлэлтэй. Нэг ферментийн молекул 1000 субстратын молекулыг нэг минутад хувиргаж болох ба зарим фермент нэг минутад 3 сая субстратыг хувиргадаг.[2]p39
3. Тэдгээр нь ихээхэн ?в?рм?ц. Нэг фермент тухайн субстратаас явагдаж болох олон урвалаас з?вх?н нэгийг явуулдаг.
[засварлах] Ферментийн идэвхийг хянах
Ферментийн идэвхийг эсийн т?вшинд хянадаг таван ?ндсэн арга зам байдаг.
1. Эсийн орчин ??рчл?гд?х?д ферментийн нийлэгжлийг (тухайн ферментийн генийн транскрипц ба трансляци) ихэсгэж багасгаж болдог. Генийн зохицуулгын энэ хэлбэрийг ферментийн индукц ба ингибиц гэж нэрлэдэг. Жишээ нь, пенициллин зэрэг антибиотикт тэсвэртэй бактер пенициллиний молекулыг задралд оруулдаг ферментийг нийлэгж??лдэг.
2. Фермент??д эсийн ??р ??р хэсг??дэд тохиолдож болно. Жишээ нь, ??хний х?чил эсийн цитозол, эндоплазмын тор, гольджийн аппаратад байх нэг хэсэг фермент??дийн ?йл ажиллагааны ?р д?нд нийлэгжээд митохондрид байх арай ??р хэсэг б?лэг ферментийн ?йлчлэлээр энергийн эх ??свэр бий болдог.[5]
3. Фермент??д ??рсдийн б?тээгдэх??нээрээ зохицуулагдаж болдог. Жишээ нь эсийн б?тээгдэх??н тухайн бодисын нийлэгжих замын эхний фермент??дийн нэгийг дарангуйлдаг. Б?тээсэн эцсийн б?тээгдэх??ний хэмжээгээр т??ний ??рийн концентраци зохицуулагддаг учир ийм зохицуулгын зарчмыг с?р?г буцалттай гэж нэрлэдэг. Энэ нь эцсийн б?тээгдэх??нийг хэтэрхий их хэмжээгээр ?йлдвэрлэхээс хамгаалдаг. Ферментийн ?йл ажиллагааны энэ хяналт нь амьд биеийн тогтвортой дотоод орчин буюу гоместазыг хэрэгж??лэхэд тусалдаг.
4. фермент??д урвалыг явуулсныхаа дараа ??рчл?гд?х байдлаар зохицуулагдаж болно. Жишээ нь полипептидийн гинж тасрах. Хоол боловсруулахад оролцодог протеазе болох химотрипсин нойр булчирхайд байхдаа идвэхиг?й хэлбэрт байж байгаад ходоодонд орохдоо идэвхждэг. Энэ нь тэр ферментийг нойр булчирхай ба нарийн гэдсэнд орохын ?мн? бусад эдийг гэмтээхээс хамгаалдаг. Ферментийн анхны идэвхг?й хэлбэрийг зимоген гэдэг.
5. Зарим фермент ??р орчинд (?нд?р pH тайгаас бага pH тай орчинд) шилжихдээ идэвхжиж болдог. Жишээ нь, томуугийн вируcын хемагглютинин хэлбэр ??рчл?гд?х?д идэвхиждэг. Энэ хэлбэрийн ??рчл?лт нь эзэн эсийн лизосомын дотор ороход орчны х?чиллэг ??рчл?гд?х??с хамаардаг.[6]
[засварлах] Кофакторууд
Кофакторууд буюу коэзим??д нь урвалыг явуулахад шаардлагатай туслагч молекулууд юм. тэдгээр нь уургийн бус органик ба органик бус молекулууд байдаг. Энэ т?рлийн молекулууд нь заримдаа Mg2+, Cu2+, Mn2+, т?м?р-х?хэр багцаар гэх мэт металлын ионыг т?вд?? агуулдаг. Эдгээр металл электрон донорын ??рэгтэй учир олон урвалын хувьд маш чухал байдаг. Витамин гэх мэт олон т?рлийн ферментийн жижиг туслагчууд ийм л ?ндсэн шалтгааны улмаас амьтдад хэрэгцээтэй байдаг.[7][8]
[засварлах] Ангилал з?й
Биохимийн олон улсын холбоо (International Union of Biochemistry)-ны ферментийн комисс нээгдээд байгаа б?х фермент??дийг зургаан б?лэгт хуваадаг. ??нд:
1. ОксидоРедуктаза: электрон з??в?рл?хийг хурдасгадаг
2. Трансферазууд: нэг молекулаас н?г??д функционал б?лгийг з??д?г
3. Гидролазууд: –OH (гидроксил)-ийн б?лгийг нэмдэг
4. Лиазууд: химийн холбоонуудыг салгаж шинэ давхар холбоо эсвэл цагираг б?тцийг ??сгэдэг
5. Изомеразууд: A –> B Эндээс B нь A гийн изомер болдог.
6. Лигазууд: Хоёр том молекулыг нэгтгэдэг: Ab + C –> A–C + b
Тухайн нэг фермент тэдгээрийн ангилал з?йгээс хамаарсан д?рв?н тоогоор нэрлэгддэг.[9]p145[10]
[засварлах] Ишлэл??д
Commons: Фермент??д - зураг, медиа материалууд
1. ↑ Concise Oxford Dictionary. 2. ↑ 2.0 2.1 2.2 Kornberg, Arthur 1989. For the love of enzymes: the odyssey of a biochemist. Harvard. ISBN 0-674-30775-5 3. ↑ Pugh, Maureen Barlow (ed) 2000. Stedman's medical dictionary, 27th ed. Baltimore, Maryland, USA: Lippincott, Williams & Wilkins. p65 4. ↑ Effects of pH. 2025-08-06-д авсан. 5. ↑ Faergeman NJ, Knudsen J (April 1997). "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling". Biochem. J. 323 (Pt 1): 1–12. 6. ↑ Carr C.M. & Kim P.S. (April 2003). "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". Cell 73: 823–32. DOI:10.1016/0092-8674(93)90260-W. 7. ↑ Sauke, David J.; Metzler, David E. and Carol M. 2001. Biochemistry: the chemical reactions of living cells. 2nd ed, Harcourt/Academic Press, San Diego. ISBN 0-12-492540-5 8. ↑ Bugg, Tim 1997. An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell, Oxford. ISBN 0-86542-793-3 9. ↑ King R.C. Stansfield W.D. & Mulligan P.K. 2006. A dictionary of genetics, 7th ed. Oxford. 10. ↑ Enzyme database [1]